Ig的三维结构如何?

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xxhh
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Ig分子的每一条肽链,都由链内二硫键将相邻的二级构造单位折叠成球形部分性区域(图2-2);每个球形区约由110个氨基酸残基构成,差别Ig分子对应球形区的氨基酸残基挨次具有高度的类似性,因而称为同源区(domain)。IgG、IgA和IgD分子共有12个同源区,此中Lκ或Lλ各2个:VL和CL;H链各4个:VH、CH

1、CH2和CH3。IgM和IgE分子各有14个同源区,因为其H链上多一个CH4。固然H链和C区的差别区域相互同源,而且与L链的CL同源,但它们与V区的氨基酸摆列挨次少少不异,申明V区和C区是由差别的基因(V基因和C基因)别离编码的。每个同源区担负着必然的免疫功用,因而也称为功用区(fumctionalregion)。可变区中的氨基酸摆列挨次呈高度变异性,其高变区对应的VL和VH构成袋状,随氨基酸残基的差别外形各别,以能与多种多样的抗原决定簇相适应,构成抗体特异性的分子根底。

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